20. Неструктуровані білки 
Згідно з класичним уявленням про просторову структуру поліпептиду, білки мають упорядковану конформацію (вторинну, третинну). Проте, існує чимало білків, які є неструктурованими або містять відносно довгі неструктуровані ділянки. Які функції виконують такі «неструктуровані» білки?

       Молекули білків дуже складні. Для зручності їх вивчення були введені поняття про чотири рівні організації білкової молекули: первинний (лінійний поліпептидний ланцюг), вторинний (просторова спіралізація або утворення шарувато-складчастих структур з одного поліпептидного ланцюга або між ланцюгами), третинний (просторове укладання поліпептидного ланцюга в певному об'ємі внаслідок його вигинів), четвертинний (об'єднання поліпептидних ланцюгів у макромолекулу).

      Хоча цими поняттями продовжують користуватися й зараз, але будемо враховувати їх певну застарілість, оскільки виявилось, що в багатьох білків досить важко відрізнити просторову будову вторинної, третинної і четвертинної структур.

      Методом рентгеноструктурного аналізу доведене існування ще двох рівнів організації білкової молекули: надвторинна структура і доменні білки - проміжні між вторинними і третинними структурами.

       Надвторинна структура зумовлена наявністю взаємодіючих між собою вторинних структур, утворюючи так звану суперспіраль.

       Це агрегати, у яких а-спіральні і Р-структурні ділянки в білках взаємодіють одна з одною і між собою. Наприклад, надвторинною структурою є суперспіралізована а-спіраль, у якій два а-спіральні поліпептидні ланцюги скручуються між собою, створюючи ліву суперспіраль.

       Короткі ділянки цієї суперспіралі зустрічаються в глобулярних білках (бактеріородопсин, гемеритрин), але, як правило, у найбільш упорядкованій формі, у фібрилярних білках.  Зокрема,  колаген і кератин завдяки такій структурі стійкі до розтягнення, еластичні.    

     Багато великих глобулярних білків, утворених внаслідок певної просторової укладки одного поліпептидного ланцюга, містять структурно і функціонально відокремлені ділянки (ніби маленькі глобули), які мають певну автономію. Вони слабко взаємодіють між собою і одержали назву доменів, а вся молекула - доменний білок. У молекулі доменних білків ділянки, що містять фрагменти вторинної структури (а-спіралі, Р-структури та їх сполучення), утворені одним і тим же поліпептидним ланцюгом і з'єднані між собою ніби короткими перемичками цього ж ланцюга. Серед  доменних є білки без вираженої вторинної структури.

      Зазвичай білки, які беруть участь у сигналюванні,  мають доменну організацію. Фактично, більшість залучених до процесів переказу сигналів білків утворена з доменів, що володіють каталітичною активністю (наприклад кіназних та фосфатазних доменів) а також доменів, які не мають каталітичної активності, проте опосередковують міжмолекулярні взаємодії білків з ліпідами, іншими білками, або нуклеїновими кислотами. Часто під час переказу сигналів, білки, які містять каталітичні домени, модифікують інші ліпідні або білкові молекули, створюючи центри зв'язування для некаталітичних доменів інших сигнальних білків і утворення сигнальних комплексів.

      Далеко не всі білки мають упорядковану просторову структуру. Досить велика кількість білків (до 40 % у клітинах еукаріотів) не утворюють за фізіологічних умов жорсткої третинної структури, залишаючись невпорядкованими (неструктурованими), до 70 % білків мають у своєму складі окремі невпорядковані ділянки. Такі неструктуровані білки (intrinsically disordered proteins) або окремі ділянки глобулярних білків, часто розташовані на кінцях поліпептидного ланцюга, є, як правило, збідненими на гідрофобні амінокислоти, що й робить невпорядкований стан енергетично більш вигідним.

    Досить загальною рисою неструктурованих білків є їхня здатність взаємодіяти з багатьма партнерами: це дозволяє таким білкам слугувати своєрідними платформами для збірки мультимолекулярних комплексів, виконуючи тим самим важливі функції в регуляції багатьох клітинних процесів. Часто зв'язування неструктурованого білка з іншими білками чи нуклеїновими кислотами приводить до утворення певної просторової структури, яка стабілізується цими новими взаємодіями. Утворення такої структури, у свою чергу, зумовлює формування робочої поверхні, що має спорідненість до наступної макромолекули: неструктурований білок (який стає структурованим унаслідок міжмолекулярних взаємодій) спрацьовує як своєрідний перемикач, необхідний для формування мультимолекулярного комплексу, задіяного до певного регуляторного акту.